home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Software Vault: The Sapphire Collection / Software Vault (Sapphire Collection) (Digital Impact).ISO / cdr14 / med9410l.zip / M94A1926.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-10-24  |  3KB  |  42 lines
  1.        Document 1926
  2.  DOCN  M94A1926
  3.  TI    Conformation-dependent GP120 antibodies detected in natural infection
  4.        recognize epitopes with common structural constraints.
  5.  DT    9412
  6.  AU    Lee TH; Lee CN; Syu WJ; Essex M; Harvard School of Public Health,
  7.        Department of Cancer Biology,; Boston, MA.
  8.  SO    Int Conf AIDS. 1994 Aug 7-12;10(1):42 (abstract no. 141A). Unique
  9.        Identifier : AIDSLINE ICA10/94370649
  10.  AB    The envelope glycoprotein gp120 of HIV-1 is known for its variability.
  11.        Despite this, there are two structural features that are highly
  12.        conserved by all genetic subtypes. First, there are 18-20 cysteine
  13.        residues that are believed to form 9-10 pairs of disulfide bonds in the
  14.        mature gp120. These cysteine residues are located in comparable regions
  15.        with fairly constant spacing in all known HIV-1 isolates. The highly
  16.        conserved cysteine residues have crucial roles in maintaining the
  17.        conformation of those epitopes recognized by conformation-dependent
  18.        gp120 antibodies detected in HIV-1 infected people. The other feature
  19.        common to all HIV-1 isolates is the presence of a large number of
  20.        N-linked glycosylation sites. It is believed that approximately 50% of
  21.        the molecular mass of gp120 is contributed by the carbohydrate. We have
  22.        reported previously that most of these N-linked sugars are not conserved
  23.        for virus infectivity per se, and proposed that N-linked sugars limit
  24.        the immunogenicity of gp120. We report here that small deletions and
  25.        point mutations introduced to different regions of gp120 were sufficient
  26.        to abolish the binding of conformation-dependent gp120 antibodies
  27.        detected in HIV-1 infected people. As mutations introduced span several
  28.        regions of gp120, this implies that gp120 is a tightly folded molecule.
  29.        One interpretation of our findings is that all conformational epitopes
  30.        recognized by naturally developed gp120 antibodies are dictated by
  31.        common structural constraints. Alternatively, our finding may suggest
  32.        limited recognition of conformational epitopes of gp120 in HIV-1
  33.        infection.
  34.  DE    Antigenic Determinants/*ULTRASTRUCTURE  Carbohydrate Conformation
  35.        Cysteine/METABOLISM  Glycosylation  Human  HIV Envelope Protein
  36.        gp120/GENETICS/*IMMUNOLOGY/ULTRASTRUCTURE  HIV-1/*IMMUNOLOGY  Nucleic
  37.        Acid Conformation  Regulatory Sequences, Nucleic Acid  MEETING ABSTRACT
  38.  
  39.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  40.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  41.  
  42.